FPR1 (fpr1_human)

FAMILY

Class A (Rhodopsin) Peptide receptors Formylpeptide receptors FPR1

GENE

FPR1

ORGANISM

Human (Homo sapiens)

ALT. NAMES

fMet-Leu-Phe receptor, fMLP receptor, N-formyl peptide receptor, FPR, N-formylpeptide chemoattractant receptor

SOURCE

SWISSPROT

SEQUENCE

N-term        
M
E
T
N
S
S
L
P
T
N
10
                   
I
S
G
G
T
P
A
V
S
A
20
TM1              
G
Y
L
F
L
D
I
I
T
Y
30
                   
L
V
F
A
V
T
F
V
L
G
40
                   
V
L
G
N
G
L
V
I
W
V
50
          ICL1 TM2
A
G
F
R
M
T
H
T
V
T
60
               
T
I
S
Y
L
N
L
A
V
A
70
                   
D
F
C
F
T
S
T
L
P
F
80
                   
F
M
V
R
K
A
M
G
G
H
90
ECL1 TM3      
W
P
F
G
W
F
L
C
K
F
100
                   
V
F
T
I
V
D
I
N
L
F
110
                   
G
S
V
F
L
I
A
L
I
A
120
                   
L
D
R
C
V
C
V
L
H
P
130
ICL2       TM4
V
W
T
Q
N
H
R
T
V
S
140
                   
L
A
K
K
V
I
I
G
P
W
150
                   
V
M
A
L
L
L
T
L
P
V
160
        ECL2    
I
I
R
V
T
T
V
P
G
K
170
                   
T
G
T
V
A
C
T
F
N
F
180
          TM5    
S
P
W
T
N
D
P
K
E
R
190
                   
I
N
V
A
V
A
M
L
T
V
200
                   
R
G
I
I
R
F
I
I
G
F
210
                   
S
A
P
M
S
I
V
A
V
S
220
                   
Y
G
L
I
A
T
K
I
H
K
230
    ICL3 TM6  
Q
G
L
I
K
S
S
R
P
L
240
                   
R
V
L
S
F
V
A
A
A
F
250
                   
F
L
C
W
S
P
Y
Q
V
V
260
                   
A
L
I
A
T
V
R
I
R
E
270
ECL3   TM7    
L
L
Q
G
M
Y
K
E
I
G
280
                   
I
A
V
D
V
T
S
A
L
A
290
                   
F
F
N
S
C
L
N
P
M
L
300
        H8        
Y
V
F
M
G
Q
D
F
R
E
310
                   
R
L
I
H
A
L
P
A
S
L
320
C-term        
E
R
A
L
T
E
D
S
T
Q
330
                   
T
S
D
T
A
T
N
S
T
L
340
                   
P
S
A
E
V
E
L
Q
A
K
350

LINKS

ChEMBL

Guide To Pharmacology

UniProt

DIAGRAMS

7TM

ICL1 T H ICL1ECL1 G H W P F ECL1ICL2 P V W T Q N H R ICL2ECL2 T T V P G K T G T V A C T F N F S P W T N ECL2ICL3 L I K S ICL3ECL3 I R E L L Q G M ECL3N-term M E T N S S L P T N I S G G T P A V N-termC-term P A S L E R A L T E D S T Q T S D T A T N S T L P S A E V E L Q A K C-term S A G Y L F L D I I T Y L V F A V T F V L G V L G N G L V I W V A G F R M T V T T I S Y L N L A V A D F C F T S T L P F F M V R K A M G G W F L C K F V F T I V D I N L F G S V F L I A L I A L D R C V C V L H T V S L A K K V I I G P W V M A L L L T L P V I I R V D P K E R I N V A V A M L T V R G I I R F I I G F S A P M S I V A V S Y G L I A T K I H K Q G S R P L R V L S F V A A A F F L C W S P Y Q V V A L I A T V R Y K E I G I A V D V T S A L A F F N S C L N P M L Y V F M G Q D L I H F R E R A L
Pick color:
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 




Invitro Mutant Data: Increased binding/potency: >5-fold, >10-fold; Reduced binding/potency: >5-fold, >10-fold; No/low effect (<5-fold); and N/A

G N G L V G L V F T V A F V L Y T I I D 1 L N L A V A D F C F T S T L P F F M V R 2 L A I L F V S G F L N I D V I T F V F K 3 A K K V I I G P W V M A L L L T L P V 4 Y S V A V I S M P A S F G I I F R I I G R 5 S F V A A A F F L C W S P Y Q V V A L I 6 M P N L C S N F F A L A S T V D V A I 7
Pick color:
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 




Invitro Mutant Data: Increased binding/potency: >5-fold, >10-fold; Reduced binding/potency: >5-fold, >10-fold; No/low effect (<5-fold); and N/A

MUTATIONS

58 mutation data points available.

PHYSIOLOGICAL LIGANDS

cathepsin G, fMet-Leu-Phe, annexin I, spinorphin

STRUCTURE MODELS

fpr1_human inactive,

fpr1_human active

STRUCTURES

Found 4 structure(s) - view all details on the Structures page

PDBs: 7T6T, 7WVU, 7EUO, 7VFX